A glicólise é um processo no qual a glicose é convertida em piruvato ou lactato, dependendo se ele ocorre em condições aeróbias ou anaeróbias. A regulação desta via ocorre em três pontos-chave onde as reações de enzimas envolvidas são irreversíveis. Estes três enzimas são hexoquinase, fosfofrutoquinase e piruvato cinase. A inibição da glicólise é um mecanismo para conservar energia, evitando o colapso do trifosfato de adenosina.
Acumulação de Glucose-6-Fosfato
hexoquinase enzima catalisa o primeiro passo da glicólise, em que a glicose é convertida em glicose-6-fosfato. Elevadas concentrações de este produto inibir a actividade da enzima. Quando se acumula, a glucose-6-fosfato de glucose compete com o substrato para se ligarem no local activo da enzima, bem como um outro sítio alostérico. Esta ligação inibe a ação da hexoquinase.
Ação de Glucokinase proteína reguladora
No fígado, a conversão de glicose em glicose-6-fosfato ocorre pela acção de hexoquinase uma variante chamada glucoquinase. Ao contrário hexoquinase, glucoquinase não é afectado por concentrações de glicose-6-fosfato e, portanto, não se inibiram por ela. A acção de glucoquinase é modulada pela presença de uma proteína reguladora proteína chamada glucoquinase (GKRP). A ligação de GKRP a enzima glucoquinase inibe a glicólise no fígado.
Acumulação de ATP
No ciclo de glicólise, a reacção catalisada por fosfofrutoquinase é o passo limitante da velocidade. Esta enzima catalisa a fosforilação de frutose-6-fosfato de ATP para produzir pelo frutose-1,6-bifosfato. Em condições em que existe uma alta concentração de ATP, não existe qualquer requisito adicional para a glicólise. Este ATP liga-se a um local alostérico sobre a enzima fosfofrutoquinase e faz com que uma mudança na sua conformação. Esta mudança conformacional impede a ligação do substrato de frutose-6-fosfato e, assim, inibe a actividade da enzima, que por sua vez inibe a glicólise.
Inibição da Quinase Piruvato
enzima piruvato-quinase é o terceiro local de regulação da glicólise. A actividade desta enzima é inibida pela presença de elevadas concentrações de ATP. A presença de alanina que é biossintetizado a partir do piruvato também actua como um factor de inibição. Ambos ATP e se ligam alanina a um sítio alostérico sobre a enzima piruvato quinase e levar a uma redução da sua actividade. Quando os níveis de açúcar no sangue cair, a fosforilação da enzima piruvato-quinase ocorre, o que torna a enzima inactiva, inibindo a glicólise.
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